Estos péptidos antimicrobianos se derivaron originalmente de los sistemas de defensa de insectos, mamíferos, anfibios, etc., e incluyen principalmente cuatro categorías:
1. La cecropina estaba originalmente presente en la linfa inmune de Cecropiamoth, que se encuentra principalmente en otros insectos, y también se encuentran péptidos bactericidas similares en los intestinos de cerdo. Típicamente se caracterizan por una región N-terminal fuertemente alcalina seguida de un largo fragmento hidrofóbico.
2. Los péptidos antimicrobianos de Xenopus (magainina) se derivan de los músculos y el estómago de las ranas. También se encontró que la estructura de los péptidos antimicrobianos de Xenopus es helicoidal, especialmente en ambientes hidrófobos. La configuración de los antipéptidos Xenopus en las capas lipídicas se estudió mediante RMN de fase sólida marcada con N. Según el cambio químico de la resonancia de acilamina, las hélices de los antipéptidos de Xenopus eran superficies de la bicapa paralela, y podían converger para formar una jaula de 13 mm con una estructura helicoidal periódica de 30 mm.
3. Los péptidos de defensa de la defensina se derivan de los polimacrofagos de conejo neutrófilos polianicíticos humanos con lóbulo nuclear completo y células intestinales de animales. Un grupo de péptidos antimicrobianos similares a los péptidos de defensa de mamíferos se extrajeron de insectos, llamados "péptidos de defensa de insectos". A diferencia de los péptidos de defensa de los mamíferos, los péptidos de defensa de insectos solo son activos contra las bacterias Gram-positivas. Incluso los péptidos de defensa de insectos contienen seis residuos de Cys, pero el método de unión disulfuro entre sí es diferente. El modo de unión del puente disulfuro intramolecular de los péptidos antibacterianos extraídos de Drosophila melanogast fue similar al de los péptidos de defensa de las plantas. En condiciones de cristal, los péptidos de defensa se presentan como dímeros.
4.Tachyplesin se deriva de los cangrejos Horseshoe, llamados Horshoecrab. Los estudios de configuración muestran que adopta una configuración de plegamiento B antiparalelo (3-8 posiciones, 11-16 posiciones), en la que b-Lago se conecta entre sí (8-11 posiciones), y se generan dos enlaces disulfuro entre las posiciones 7 y 12, y entre las 3 y 16 posiciones. En esta estructura, el aminoácido hidrofóbico se encuentra en un lado del plano, y los seis residuos catiónicos aparecen en la cola de la molécula, por lo que la estructura también es biofílica.
Se deduce que casi todos los péptidos antimicrobianos son de naturaleza catiónica, a pesar de que varían en longitud y altura; En el extremo superior, ya sea en forma de alfa-helicoidal o b-Lo pliegue, la estructura bitrópica es la característica común.
Tiempo de publicación: 2025-07-03