Según la forma de conexión de aminoácidos y azúcar, el péptido de azúcar se puede dividir en cuatro categorías: o glucosilación, ca n glucosilación, sacarificación de rocío y conexión GPI (glicofosfatidiosisitol).
1. Los glucopéptidos de N-glucosilación están compuestos de glucosa de N-acetamida en el extremo reductor de la cadena de glucano (GLC-NAC) vinculados al átomo de N en el grupo amida de la cadena lateral de algún ASN en la cadena de péptidos, y el ASN capaz de vincular la cadena Glycan debe ubicarse en el ASN-X-SER /THR! = P). El azúcar es N-acetilglucosamina.
Glucopéptido estructural modificado con N-glucosilación
2. La estructura de la glucosilación de O es más simple que la glucosilación de N. Este glucopéptido es generalmente más corto que el glucano, pero tiene más tipos que N-glicosilación. SER y THR generalmente pueden ser glucosilados en la cadena de péptidos. Además, hay glucopéptidos decorados con tirosina, hidroxilo e glucosilación de hidroxiprolina. La posición del enlace es el átomo de oxígeno hidroxilo en la cadena lateral del residuo. Los azúcares vinculados son galactosa o N-acetilgalactosamina (Gal y Galnac) o glucosa/glucosamina (GLC/GLCNAC), manosa/mannosamina (hombre/mannac), etc.
O-glicosilación modifica la estructura
3. Glicosilación de glucopéptido O-GLCNAC ((N-acetilcisteína (NAC)) (Glcnacn-acetilglucosamina/acetilglucosamina)
Una sola glucosilación de N-acetilglucosamina (GLCNAC) conecta proteínas O-GLCNAC al átomo de oxígeno hidroxilo de la serina o el residuo de treonina de una proteína. La glicosilación de O-Glcna es el adorno de monosacárido de O-Glcnac sin extensión de glucano; Al igual que la fosforilación de péptidos, la glucosilación de O-Glcnac de los glucopéptidos también es un proceso dinámico de decoración de proteínas. La decoración anormal de O-GLCNAC puede causar una variedad de enfermedades como diabetes, enfermedades cardiovasculares, tumores, enfermedad de Alzheimer, etc.
Puntos de glucosilación de glucopéptidos
Las estructuras básicas del polipéptido y las cadenas de azúcar están unidas a las cadenas de proteínas mediante enlaces covalentes, y los sitios que unen las cadenas de azúcar se denominan sitios de glucosilación. Dado que no hay plantilla para seguir la biosíntesis de las cadenas de azúcar glucopéptidos, se unirán diferentes cadenas de azúcar al mismo sitio de glucosilación, lo que lleva a la llamada homogeneidad microscópica.
Glucosilación de glucopéptidos
1. Efecto de la glucosilación del glucopéptido sobre la eficacia de la terapia de las proteínas terapéuticas
En el caso de las proteínas terapéuticas-terapéuticas, la glucosilación también afecta la vida media y la orientación de los fármacos de proteínas in vivo
2. Glicosilación de glucopéptido soluble y proteínas
Los estudios han demostrado que las cadenas de azúcar en la superficie de las proteínas pueden mejorar la solubilidad molecular de las proteínas
3. Glucopéptido glicosilación y inmunogenicidad de proteínas
Por un lado, las cadenas de azúcar en la superficie de las proteínas pueden inducir respuestas inmunes específicas. Por otro lado, las cadenas de azúcar pueden cubrir ciertas superficies en la superficie de la proteína y reducir su inmunogenicidad
4. Glicosilación de glucopéptidos que aumenta la estabilidad de la proteína
La glucosilación puede aumentar la estabilidad de las proteínas a diversas condiciones de desnaturalización (como desnaturalizantes, calor, etc.) y evitar la agregación de proteínas. Al mismo tiempo, las cadenas de azúcar en la superficie de las proteínas también pueden cubrir algunos puntos de degradación proteolítica de las moléculas de proteínas, aumentando así la resistencia de las proteínas a las proteinasas
5. Glicosilación de glucopéptidos que afecta la actividad biológica de las moléculas de proteínas
Cambiar la glicosilación de proteínas también puede permitir que las moléculas de proteínas formen nuevas actividades biológicas
Tiempo de publicación: 2025-07-02