Hay muchos tipos de péptidos transmembrana, y su clasificación se basa en propiedades físicas y químicas, fuentes, mecanismos de ingestión y aplicaciones biomédicas. Según sus propiedades físicas y químicas, los péptidos penetrantes de la membrana se pueden dividir en tres tipos: catión, anfifílico e hidrofóbico. Los péptidos penetrantes de la membrana catiónica y anfifílica representan el 85%, mientras que los péptidos penetrantes de la membrana hidrofóbica representan solo el 15%.
1. Péptido penetrante de membrana catiónica
Los péptidos transmembrana catiónicos están compuestos por péptidos cortos ricos en arginina, lisina e histidina, como TAT, penetratina, poliarginina, P22N, DPV3 y DPV6. Entre ellos, la arginina contiene guanidina, que puede unirse con hidrógeno con grupos de ácido fosfórico cargados negativamente en la membrana celular y mediar péptidos transmembrana en la membrana bajo la condición del valor de pH fisiológico. Los estudios de oliginina (de 3 R a 12 R) mostraron que la capacidad de penetración de la membrana solo se logró cuando la cantidad de arginina era tan baja como 8, y la capacidad de penetración de la membrana aumentó gradualmente con el aumento de la cantidad de arginina. La lisina, aunque catiónica como la arginina, no contiene guanidina, por lo que cuando existe solo, su eficiencia de penetración de membrana no es muy alta. Futaki et al. (2001) encontraron que un buen efecto de penetración de la membrana se podía lograr solo cuando el péptido penetrante de la membrana celular catiónica contenía al menos 8 aminoácidos cargados positivamente. Aunque los residuos de aminoácidos cargados positivamente son esenciales para que los péptidos penetrantes penetraran en la membrana, otros aminoácidos son igualmente importantes, como cuando W14 muta en F, se pierde la penetratina de la penetratina.
Una clase especial de péptidos transmembrana catiónicos son las secuencias de localización nuclear (NLSS), que consiste en péptidos cortos ricos en arginina, lisina y prolina y pueden transportarse al núcleo a través del complejo de poros nucleares. El NLSS puede dividirse aún más en una tipificación única y doble, que consiste en uno y dos grupos de aminoácidos básicos, respectivamente. Por ejemplo, PKKKRKV del virus Simian 40 (SV40) es un solo NLS de tipificación, mientras que la proteína nuclear es un NLS de tipo doble. Krpaatkkagqakkkl es la secuencia corta que puede desempeñar un papel en la transmembrana de membrana. Debido a que la mayoría de los NLS tienen números de carga inferiores a 8, los NLS no son péptidos transmembrana efectivos, pero pueden ser péptidos transmembrana efectivos cuando se unen covalentemente a secuencias de péptidos hidrófobos para formar péptidos transmembrana anfifílicos.
2. Péptido transmembrana anfifílico
Los péptidos transmembrana anfifílicos consisten en dominios hidrofílicos e hidrofóbicos, que se pueden dividir en anfifílicos, anfifílicos α-α, anfifílicos α, anfifílicos β, anfifílicos β y enriquecidos con prolina.
Primary type amphiphilic wear membrane peptides into two categories, category with NLSs covalently connected by hydrophobic peptide sequence, such as MPG (GLAFLGFLGAAGSTMGAWSQPKKKRKV) and Pep - 1 (KETWWETWWTEWSQPKKRKV), Both are based on the nuclear localization signal PKKKRKV of SV40, en el que el dominio hidrofóbico de MPG está relacionado con la secuencia de fusión de la glucoproteína del VIH 41 (Galflgflgaagstmg A), y el dominio hidrofóbico de PEP-1 está relacionado con el clúster rico en triptófano con alta afinidad de membrana (Ketwwet wwtew). Sin embargo, los dominios hidrofóbicos de ambos están conectados con la señal de localización nuclear PKKKRKV a través de WSQP. Otra clase de péptidos transmembrana anfifílicos primarios se aisló de proteínas naturales, como PVEC, ARF (1-22) y BPRPR (1-28).
Los péptidos transmembrana anfifílicos α-α secundarios se unen a la membrana a través de las hélices α, y sus residuos de aminoácidos hidrófilos e hidrofóbicos se encuentran en diferentes superficies de la estructura helicoidal, como MAP (Klalklalk Alkaalkla). Para la membrana de desgaste anfifílico de tipo péptido beta, su capacidad para formar una hoja plisada beta es crucial para su capacidad de penetración de la membrana, como en VT5 (dpkgdpkgvtvtvtvtvtgkgdpkpd) en el proceso de investigación de la penetración de la membrana de la membrana de la membrana de la membrana de tipo d - amino ácido. pieza, la capacidad de penetración de la membrana es muy pobre. En los péptidos transmembrana anfifílicos enriquecidos con prolina, la poliprolina II (PPII) se forma fácilmente en agua pura cuando la prolina está altamente enriquecida en la estructura del polipéptido. PPII es una hélice zurda con 3.0 residuos de aminoácidos por turno, en oposición a la estructura alfa-hélice derecha estándar con 3.6 residuos de aminoácidos por turno. Los péptidos transmembrana anfifílicos enriquecidos con prolina incluyeron péptido antimicrobiano bovino 7 (BAC7), polipéptido sintético (PPR) N (N puede ser 3, 4, 5 y 6), etc.
3. Péptido penetrante de membrana hidrofóbica
Los péptidos transmembrana hidrofóbicos contienen solo residuos de aminoácidos no polares, con una carga neta inferior al 20% de la carga total de la secuencia de aminoácidos, o contienen restos hidrófobos o grupos químicos que son esenciales para la transmembrana. Aunque estos péptidos transmembrana celular a menudo se pasan por alto, existen, como el factor de crecimiento de fibroblastos (K-FGF) y el factor de crecimiento de fibroblastos 12 (F-GF12) del sarcoma de Kaposi.
Tiempo de publicación: 2025-07-01