Los enlaces disulfuro son una parte indispensable de la estructura tridimensional de muchas proteínas.Estos enlaces covalentes se pueden encontrar en casi todos los péptidos y moléculas de proteínas extracelulares.
Un enlace disulfuro se forma cuando un átomo de azufre de cisteína forma un enlace simple covalente con la otra mitad del átomo de azufre de cistina en diferentes posiciones de la proteína.Estos enlaces ayudan a estabilizar las proteínas, especialmente las secretadas por las células.
La formación eficiente de enlaces disulfuro involucra varios aspectos como el manejo adecuado de las cisteínas, la protección de los residuos de aminoácidos, los métodos de eliminación de grupos protectores y los métodos de emparejamiento.
Los péptidos fueron injertados con enlaces disulfuro.
El organismo Gutuo tiene una tecnología de anillo de enlace disulfuro madura.Si el péptido contiene sólo un par de Cys, la formación del enlace disulfuro es sencilla.Los péptidos se sintetizan en fases sólidas o líquidas,
Luego se oxidó en una solución de pH 8-9.La síntesis es relativamente compleja cuando es necesario formar dos o más pares de enlaces disulfuro.Aunque la formación de enlaces disulfuro generalmente se completa tarde en el esquema sintético, a veces la introducción de disulfuros preformados es ventajosa para unir o alargar cadenas peptídicas.Bzl es un grupo protector de Cys, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys, etc., ampliamente utilizado en simbiontes.Nos especializamos en la síntesis de péptidos disulfuro que incluyen:
1. Se forman dos pares de enlaces disulfuro dentro de la molécula y dos pares de enlaces disulfuro entre las moléculas.
2. Se forman tres pares de enlaces disulfuro dentro de la molécula y tres pares de enlaces disulfuro entre las moléculas.
3. Síntesis de polipéptidos de insulina, donde se forman dos pares de enlaces disulfuro entre diferentes secuencias peptídicas.
4. Síntesis de tres pares de péptidos unidos por enlaces disulfuro.
¿Por qué el grupo cisteinil amino (Cys) es tan especial?
La cadena lateral de Cys tiene un grupo reactivo muy activo.Los átomos de hidrógeno de este grupo son fácilmente reemplazados por radicales libres y otros grupos y, por tanto, pueden formar fácilmente enlaces covalentes con otras moléculas.
Los enlaces disulfuro son una parte importante de la estructura tridimensional de muchas proteínas.Los puentes disulfuro pueden reducir la elasticidad del péptido, aumentar la rigidez y reducir el número de imágenes potenciales.Esta limitación de la imagen es esencial para la actividad biológica y la estabilidad estructural.Su sustitución puede ser espectacular para la estructura general de la proteína.Los aminoácidos hidrófobos como Dew, Ile, Val son un estabilizador de hélice.Porque estabiliza la hélice α del enlace disulfuro de la formación de cisteína incluso si la cisteína no forma enlaces disulfuro.Es decir, si todos los residuos de cisteína estuvieran en estado reducido (-SH, que lleva grupos sulfhidrilo libres), sería posible un alto porcentaje de fragmentos helicoidales.
Los enlaces disulfuro formados por la cisteína son duraderos para la estabilidad de la estructura terciaria.En la mayoría de los casos, los puentes SS entre enlaces son necesarios para la formación de estructuras cuaternarias.A veces, los residuos de cisteína que forman enlaces disulfuro están muy separados en la estructura primaria.La topología de los enlaces disulfuro es la base para el análisis de la homología de la estructura primaria de las proteínas.Los residuos de cisteína de las proteínas homólogas están muy conservados.Sólo el triptófano estuvo estadísticamente más conservado que la cisteína.
La cisteína se encuentra en el centro del sitio catalítico de la tiolasa.La cisteína puede formar intermediarios acilo directamente con el sustrato.La forma reducida actúa como un "tampón de azufre" que mantiene la cisteína de la proteína en estado reducido.Cuando el pH es bajo, el equilibrio favorece la forma reducida -SH, mientras que en ambientes alcalinos -SH es más propenso a oxidarse para formar -SR, y R es cualquier cosa menos un átomo de hidrógeno.
La cisteína también puede reaccionar con peróxido de hidrógeno y peróxidos orgánicos como desintoxicante.
Hora de publicación: 19 de mayo de 2023