La fosforilación afecta todos los aspectos de la vida celular, y las proteínas quinasas afectan todos los aspectos de las funciones de comunicación intracelular al regular las vías de señalización y los procesos celulares. Sin embargo, la fosforilación aberrante también es la causa de muchas enfermedades; En particular, las proteínas quinasas y fosfatasas mutadas pueden causar muchas enfermedades, y muchas toxinas y patógenos naturales también tienen un efecto al alterar el estado de fosforilación de las proteínas intracelulares.
La fosforilación de serina (SER), treonina (THR) y tirosina (Tyr) es un proceso de modificación de proteínas reversible. Están involucrados en la regulación de muchas actividades celulares, como la señalización del receptor, la asociación de proteínas y la segmentación, activación o inhibición de la función de proteínas, e incluso la supervivencia celular. Los fosfatos se cargan negativamente (dos cargas negativas por grupo de fosfato). Por lo tanto, su adición altera las propiedades de la proteína, que generalmente es un cambio conformacional, lo que lleva a un cambio en la estructura de la proteína. Cuando se elimina el grupo fosfato, la conformación de la proteína volverá a su estado original. Si las dos proteínas conformacionales exhiben diferentes actividades, la fosforilación podría actuar como un interruptor molecular para que la proteína controle su actividad.
Muchas hormonas regulan la actividad de enzimas específicas al aumentar el estado de fosforilación de los residuos de serina (SER) o treonina (THR), y la fosforilación de tirosina (Tyr) puede ser desencadenada por factores de crecimiento (como la insulina). Los grupos de fosfato de estos aminoácidos se pueden eliminar rápidamente. Por lo tanto, SER, THR y Tyr funcionan como interruptores moleculares en la regulación de actividades celulares como la proliferación tumoral.
Los péptidos sintéticos juegan un papel muy útil en el estudio de sustratos e interacciones proteína quinasa. Sin embargo, hay algunos factores que obstaculizan o limitan la adaptabilidad de la tecnología de síntesis de fosfopéptidos, como la incapacidad de lograr la automatización completa de la síntesis de fase sólida y la falta de conexión conveniente con las plataformas analíticas estándar.
La síntesis de péptidos basada en la plataforma y la tecnología de modificación de fosforilación supera estas limitaciones al tiempo que mejora la eficiencia y la escalabilidad de la síntesis, y la plataforma es muy adecuada para el estudio de sustratos de proteínas quinasa, antígenos, moléculas de unión e inhibidores.
Tiempo de publicación: 2025-07-02