El autoensamblaje molecular es de naturaleza ubicua y participa en diversas actividades biológicas para garantizar el progreso ordenado de las funciones fisiológicas y las reacciones bioquímicas de los organismos. El autoensamblaje del péptido es una parte importante del autoensamblaje molecular, y su excelente biocompatibilidad proporciona una nueva idea para el diseño de materiales biomédicos con un valor de aplicación importante. En esta revisión, resumimos las principales fuerzas impulsoras en el proceso de autoensamblaje de los péptidos, introducimos brevemente las estructuras principales formadas por el autoensamblaje de los péptidos y discuten en detalle los efectos de los cambios ambientales (como el pH, la temperatura, la resistencia iónica, los iones especiales, el estado redox y la luz) en la estructura y las propiedades de los péptidos de respuesta al medio ambiente. Al mismo tiempo, se aclaran la dirección de la aplicación y la perspectiva de los biomateriales de autoensamblaje de péptidos, y se espera que proporcione una referencia para la investigación posterior en este campo.
El autoensamblaje molecular es un fenómeno espontáneo que es de naturaleza ubicua. Está estrechamente relacionado con el autoensamblaje molecular desde el paisaje natural macroscópico hasta la formación microscópica de la estructura de doble hélice de ADN en las células. Hay muchos tipos de moléculas con la capacidad del autoensamblaje en la naturaleza, incluidos azúcares, proteínas, fosfolípidos y ácidos nucleicos. Juegan una variedad de funciones en organismos a través de la estructura de agregación formada por el autoensamblaje, que es similar a las máquinas moleculares o las máquinas celulares. El autoensamblaje no solo puede generar una variedad de micro-nanoestructuras funcionales, sino también formar agregados supramoleculares macroscópicos visibles a simple vista, como los hidrogeles. El autoensamblaje del péptido es un aspecto importante del autoensamblaje molecular, y su excelente biocompatibilidad proporciona una nueva idea para el desarrollo de materiales biomédicos con un valor de aplicación importante, que ha atraído a una gran cantidad de atención de los investigadores en la última década. Estos péptidos se ensamblan y arreglan espontáneamente a través de aminoácidos no polares como restos hidrofóbicos y aminoácidos polares como restos hidrofílicos para formar nanoestructuras altamente ordenadas, como nanoesferas, nanotubos y nanoribones. Estas estructuras autoensambladas también se pueden integrar aún más para formar biomateriales funcionales con estructuras específicas.
Los materiales de gel tradicionales generalmente se preparan mediante reticulación covalente y polimerización de pequeñas moléculas orgánicas. Las desventajas de este método incluyen un proceso de síntesis complejo, dificultad en la modificación del material, sin respuesta a estímulos externos, cierta citotoxicidad y dificultad en la degradación. Estas desventajas limitan severamente su aplicación. Sin embargo, el autoensamblaje de los péptidos es más fácil de preparar y modificar, y tiene una buena biocompatibilidad y propiedades de degradación superior, lo que muestra un gran potencial de aplicación en muchos campos, como ingeniería de tejidos, materiales de liberación sostenida fármacos y materiales antibacterianos.
Tiempo de publicación: 2025-07-01