Los enlaces disulfuro son una parte indispensable de la estructura tridimensional de muchas proteínas. Estos enlaces covalentes se pueden encontrar en casi todos los péptidos extracelulares y las moléculas de proteínas.
Se forma un enlace disulfuro cuando un átomo de azufre de cisteína forma un enlace único covalente con la otra mitad del átomo de azufre de cistina en diferentes posiciones en la proteína. Estos enlaces ayudan a estabilizar las proteínas, especialmente las secretadas de las células.
La formación eficiente de los enlaces disulfuro implica varios aspectos, como el manejo adecuado de las cisteínas, la protección de los residuos de aminoácidos, los métodos de eliminación de grupos protectores y los métodos de emparejamiento.
Los péptidos fueron injertados con enlaces disulfuro
El organismo Gutuo tiene una tecnología madura de anillo de bonos disulfuro. Si el péptido contiene solo un par de Cys, la formación de enlaces disulfuro es sencillo. Los péptidos se sintetizan en fases sólidas o líquidas,
Luego se oxidó en una solución PH8-9. La síntesis es relativamente compleja cuando se deben formar dos o más pares de enlaces disulfuro. Aunque la formación de enlaces disulfuro generalmente se completa al final del esquema sintético, a veces la introducción de disulfuros preformados es ventajosa para vincular o alargar las cadenas peptídicas. BZL es un grupo de protección de Cys, MEB, Mob, TBU, TRT, TMOB, TMTR, ACM, NPYS, etc., ampliamente utilizado en Symbiont. Nos especializamos en síntesis de péptidos de disulfuro que incluye:
1. Se forman dos pares de enlaces disulfuro dentro de la molécula y se forman dos pares de enlaces disulfuro entre las moléculas
2. Se forman tres pares de enlaces disulfuro dentro de la molécula y se forman tres pares de enlaces disulfuro entre las moléculas
3. Síntesis de polipéptidos de insulina, donde se forman dos pares de enlaces disulfuro entre diferentes secuencias de péptidos
4. Síntesis de tres pares de péptidos unidos por disulfuro
¿Por qué es tan especial Cysteinyl Amino Group (CYS)?
La cadena lateral de Cys tiene un grupo reactivo muy activo. Los átomos de hidrógeno en este grupo son fácilmente reemplazados por radicales libres y otros grupos, y por lo tanto pueden formar fácilmente enlaces covalentes con otras moléculas.
Los enlaces disulfuro son una parte importante de la estructura 3D de muchas proteínas. Los enlaces del puente disulfuro pueden reducir la elasticidad del péptido, aumentar la rigidez y reducir el número de imágenes potenciales. Esta limitación de la imagen es esencial para la actividad biológica y la estabilidad estructural. Su reemplazo puede ser dramático para la estructura general de la proteína. Los aminoácidos hidrofóbicos como el rocío, Ile, Val son un estabilizador de hélice. Porque estabiliza la hélice α de enlaces disulfuro de la formación de cisteína, incluso si la cisteína no forma enlaces disulfuro. Es decir, si todos los residuos de cisteína estuvieran en estado reducido (-sh, transportando grupos de sulfhidrilo libre), sería posible un alto porcentaje de fragmentos helicoidales.
Los enlaces disulfuro formados por cisteína son duraderos a la estabilidad de la estructura terciaria. En la mayoría de los casos, los puentes S-S entre enlaces son necesarios para la formación de estructuras cuaternarias. A veces, los residuos de cisteína que forman enlaces disulfuro están muy separados en la estructura primaria. La topología de los enlaces disulfuro es la base para el análisis de la homología de la estructura primaria de proteínas. Los residuos de cisteína de las proteínas homólogas están muy conservados. Solo el triptófano estaba estadísticamente más conservado que la cisteína.
La cisteína se encuentra en el centro del sitio catalítico de la tiolasa. La cisteína puede formar intermedios de acilo directamente con el sustrato. La forma reducida actúa como un "tampón de azufre" que mantiene la cisteína en la proteína en el estado reducido. Cuando el pH es bajo, el equilibrio favorece la forma reducida -sh, mientras que en los entornos alcalinos -sh es más propenso a ser oxidado para formar -Sr, y R es cualquier cosa menos un átomo de hidrógeno.
La cisteína también puede reaccionar con peróxido de hidrógeno y peróxidos orgánicos como desintoxicante.
Tiempo de publicación: 2025-07-02