Los medicamentos pueden hidrolizarse por ácidos, bases, proteasas o iones metálicos bajo ciertas condiciones. "Por ejemplo, la vida media de la hidrólisis de la dipéptido glicilglicina en 1mol/LNAOH es de aproximadamente 2 días a 25 ° C, y 150 días en ácido clorhídrico 1mol/L". Sin embargo, los enlaces peptídicos activados difíciles pueden escindirse rápidamente por los compuestos de paladio y cobre. Entonces, ¿qué factores están involucrados en la hidrólisis de la síntesis de péptidos?
¿Qué condiciones pueden estar relacionadas con la desglose de la síntesis de polipéptidos?
1, condiciones de pH
El fármaco se hidroliza fácilmente en ambientes ácidos y alcalinos, y la velocidad de hidrólisis es baja en condiciones neutrales. La hidrólisis de la glicina C-terminal del tetrapéptido se midió a pH 0 a 14 región a 25 ° C, y se trazó la relación entre la velocidad de hidrólisis y el coeficiente de pH. Entre ellos, la tasa de hidrólisis del péptido a pH = 7 fue de 3 × 10-9S-1, y su vida media se calculó en 7 años.
2. Condiciones de temperatura
La velocidad de hidrólisis del fármaco a alta temperatura es obviamente mucho más alta que la de temperatura ambiente, y la diferencia entre los dos es relativamente grande. Los experimentos científicos han confirmado la hidrólisis de tetrapéptidos en diferentes resinas frías y calientes. Aunque la hidrólisis de la resina geotérmica ha sido más que la de la resina fría gradualmente, permanece relativamente equilibrada después de 1500 minutos. La velocidad de hidrólisis de cinco dipéptidos a 150 ° C y 25 ° C mostró que la velocidad de hidrólisis a 150 ° C fue aproximadamente 105 veces mayor que la de 25 ° C.
3. Factores catalíticos enzimáticos
Los enlaces peptídicos en diferentes sitios de fármacos polipéptidos deben hidrolizarse por diferentes enzimas y diferentes temperaturas, y la velocidad de hidrólisis en diferentes sitios también es diferente. Los resultados mostraron que la velocidad de hidrólisis y la vida media del enlace peptídico C-terminal con carboxipeptidasa B, el enlace peptídico interno con enzima convertidora de angiotensina y el enlace dipéptido con dipeptidasa tumoral ascítica. Además, se examinó la tasa de escisión de las tres clases de enlaces péptidos sin catálisis enzimática y la tasa de hidrólisis después de la catálisis enzimática. Finalmente, se concluyó que la carboxipeptidasa B era la enzima más poderosa entre las tres clases de enzimas.
Tiempo de publicación: 2025-07-01