Cuatro características de los péptidos antimicrobianos.

Estos péptidos antimicrobianos se derivaron originalmente de los sistemas de defensa de insectos, mamíferos, anfibios, etc., y se incluyen principalmente en cuatro categorías:

1. La cecropina estaba originalmente presente en la linfa inmune de Cecropiamoth, que se encuentra principalmente en otros insectos, y también se encuentran péptidos bactericidas similares en los intestinos de los cerdos.Por lo general, se caracterizan por una región N-terminal fuertemente alcalina seguida de un largo fragmento hidrófobo.

2. Los péptidos antimicrobianos de Xenopus (magainina) se derivan de los músculos y el estómago de las ranas.También se descubrió que la estructura de los péptidos antimicrobianos de xenopus es helicoidal, especialmente en ambientes hidrofóbicos.La configuración de los antipéptidos de xenopus en las capas lipídicas se estudió mediante RMN en fase sólida marcada con N.Según el desplazamiento químico de la resonancia de acilamina, las hélices de los antipéptidos de xenopus eran superficies bicapa paralelas y podían converger para formar una jaula de 13 mm con una estructura helicoidal periódica de 30 mm.

3. Los péptidos de defensa defensina se derivan de polimacrófagos de conejo neutrófilos policarióticos humanos con lóbulos nucleares completos y células intestinales de animales.De los insectos se extrajo un grupo de péptidos antimicrobianos similares a los péptidos de defensa de los mamíferos, llamados “péptidos de defensa de los insectos”.A diferencia de los péptidos de defensa de los mamíferos, los péptidos de defensa de los insectos sólo son activos contra las bacterias grampositivas.Incluso los péptidos de defensa contra insectos contienen seis residuos de Cys, pero el método de unión disulfuro entre sí es diferente.El modo de unión del puente disulfuro intramolecular de los péptidos antibacterianos extraídos de Drosophila melanogast fue similar al de los péptidos de defensa de las plantas.En condiciones cristalinas, los péptidos de defensa se presentan como dímeros.

4.La taquiplesina se deriva del cangrejo herradura, llamado cangrejo de herradura.Los estudios de configuración muestran que adopta una configuración de plegado B antiparalelo (3-8 posiciones, 11-16 posiciones), en la queβ-Los ángulos están conectados entre sí (posiciones 8-11), y se generan dos enlaces disulfuro entre las posiciones 7 y 12, y entre las posiciones 3 y 16.En esta estructura, el aminoácido hidrofóbico se sitúa en un lado del plano, y los seis residuos catiónicos aparecen en la cola de la molécula, por lo que la estructura también es biofílica.

De ello se deduce que casi todos los péptidos antimicrobianos son de naturaleza catiónica, aunque varían en longitud y altura;En el extremo superior, ya sea en forma de hélice alfa oβ-La estructura bitrópica plegable es la característica común.